Dalam dunia medis, salah satu tantangan terbesar saat ini adalah antibiotik resisten—situasi ketika bakteri yang biasanya bisa dibunuh oleh obat antibiotik malah dapat bertahan hidup dan terus berkembang. Antibiotik resisten bukan hanya masalah klinis, tapi juga ancaman terhadap kesehatan masyarakat secara global. Baru-baru ini, sekelompok peneliti dari Uppsala Antibiotic Center, Uppsala University, dan SciLifeLab berhasil mengungkap mekanisme molekuler yang selama ini menjadi misteri: cara bakteri tertentu menjadi kebal terhadap antibiotik fusidic acid. Temuannya dipublikasikan di jurnal ilmiah Nature Communications dan menggunakan teknik visualisasi yang sangat maju untuk “melihat” prosesnya secara langsung pada level atom.
Apa Itu Fusidic Acid dan Bagaimana Cara Kerjanya?
Fusidic acid merupakan salah satu jenis antibiotik yang digunakan untuk melawan infeksi bakteri, terutama yang disebabkan oleh Staphylococcus aureus, termasuk jenis yang resisten terhadap beberapa antibiotik lain. Antibiotik merupakan obat yang dirancang untuk menghentikan atau menghambat pertumbuhan bakteri berbahaya di dalam tubuh. Cara kerja antibiotik berbeda-beda tergantung pada jenisnya.
Fusidic acid termasuk dalam kelompok antibiotik yang menghambat ribosom. Ribosom merupakan bagian dari sel bakteri yang bisa dianggap sebagai “pabrik protein”. Dalam setiap bakteri, ribosom membaca informasi genetik dari DNA dan merangkai asam amino menjadi protein yang diperlukan untuk hidup dan berkembang. Jika ribosom diblokir, bakteri tidak bisa membuat protein penting dan akhirnya mati.
Namun uniknya, fusidic acid bekerja bukan langsung menghancurkan ribosom, melainkan dengan cara mengunci sebuah protein penting bernama EF-G pada ribosom. EF-G atau elongation factor G adalah protein yang membantu ribosom bekerja lebih efisien dalam proses membuat rantai protein. EF-G bekerja seperti “mesin bantu” yang mendorong proses pembuatan protein maju. Ketika fusidic acid menempel dan mengunci EF-G di ribosom, proses pembentukan protein terhenti, dan bakteri tidak bisa lagi membuat protein yang dibutuhkannya untuk hidup.
Antibiotik Resisten: Ketika Bakteri Mengalahkan Obat
Sayangnya, seperti halnya makhluk hidup lain yang beradaptasi, bakteri juga bisa mengembangkan kemampuan untuk menahan serangan antibiotik. Fenomena ini disebut resistensi antibiotik. Resistensi antibiotik terjadi ketika bakteri mengalami perubahan—dalam bentuk genetik maupun struktur molekul—yang membuat antibiotik tertentu tidak lagi efektif membunuhnya. Ada banyak strategi yang digunakan bakteri untuk bertahan: mengeluarkan antibiotik dari dalam sel, memecah atau menonaktifkan obat, atau mengubah target yang biasanya diserang antibiotik.
Baca juga: Eksplorasi Molekul Alam untuk Antibiotik Baru di Era Resistensi Bakteri
Untuk kasus fusidic acid, salah satu mekanisme resistensi paling umum pada Staphylococcus aureus melibatkan protein yang disebut FusB. Penelitian sebelumnya sudah menemukan bahwa bakteri yang memiliki gen fusB dapat hidup bahkan ketika diberi fusidic acid. Namun sampai sekarang, detail mekanisme ini masih menjadi teka-teki. Apa sebenarnya yang dilakukan FusB sehingga antibiotik yang biasanya mematikan bisa gagal bekerja?
Membuat “Film Molekuler”: Teknologi Baru yang Menangkap Aksi FusB
Untuk menjawab pertanyaan ini, tim peneliti menggunakan teknik canggih yang mirip dengan membuat film stop-motion pada level atom. Ini bukan film biasa seperti yang kita lihat di bioskop, tetapi visualisasi dari struktur protein dan molekul di dalam bakteri saat mereka berinteraksi satu sama lain. Tim menggunakan electron microscopy (mikroskop elektron), yaitu jenis mikroskop yang sangat kuat sehingga bisa melihat benda sekecil atom dan molekul. Dengan teknik ini, tim dapat membuat serangkaian gambar yang, bila disusun seperti film stop-motion, menunjukkan bagaimana FusB bekerja pada ribosom yang sedang diblokir oleh fusidic acid.
Metode seperti ini sangat penting karena dengan cara biasa, ketika mencoba mengamati kejadian molekuler yang sangat cepat dan sangat kecil, peneliti sering “terlambat” untuk menangkap momen terpenting. Layaknya menyelidiki sebuah kejahatan, jika instrumen kita tidak cepat dan akurat, kita tidak akan melihat bagaimana pelakunya beraksi. Teknik “stop-motion molekuler” ini memungkinkan tim menangkap tindakan FusB tepat saat sedang terjadi.
FusB: Seperti Pengungkit Molekuler bagi Ribosom
Hasil penelitian menunjukkan sesuatu yang cukup mengagumkan. Ketika fusidic acid sudah mengunci EF-G pada ribosom, FusB datang dan bertindak seperti pengungkit atau “crowbar” molekuler. Dalam kehidupan sehari-hari, pengungkit digunakan untuk membuka sesuatu yang tertutup rapat—misalnya membuka palet atau posisi yang sangat sempit. FusB melakukan hal serupa di tingkat molekuler. FusB membantu melepaskan EF-G dari ribosom meskipun sudah dikunci oleh fusidic acid. Proses ini “membebaskan” ribosom sehingga bakteri dapat kembali membuat protein dan bertahan hidup.
Jadi, bukaannya bukan dengan memecah obat atau membuangnya, tetapi dengan menyelamatkan target yang menjadi sasaran obat itu sendiri. Ini adalah jenis resistensi yang disebut target protection—di mana bakteri melindungi target antibiotik (dalam kasus ini ribosom yang dikunci melalui EF-G) dengan protein khusus, sehingga obat tidak bisa melakukan fungsinya.
Apa Arti Penemuan Ini Bagi Dunia Medis dan Penelitian Antibiotik?
Penemuan ini bukan hanya sebuah “detail teknis” tentang cara kerja satu jenis bakteri yang kebal terhadap satu jenis antibiotik. Ini merupakan contoh bagaimana bakteri dapat menggunakan trik yang sangat spesifik dan elegan untuk menghindari efek obat. Memahami mekanisme ini secara rinci membuka jalan bagi para peneliti untuk:
- Mengembangkan strategi baru yang bisa mengatasi atau menghambat mekanisme FusB sehingga fusidic acid tetap efektif.
- Memahami lebih jauh bagaimana protein-protein lain di bakteri bisa berperan dalam resistensi terhadap antibiotik yang berbeda.
- Merancang kombinasi obat yang lebih efektif, misalnya dengan menargetkan protein protektif seperti FusB selain target antibiotik langsung.
Dengan kata lain, semakin detail kita memahami “bagaimana” bakteri melindungi diri mereka, semakin besar peluang kita menemukan cara untuk menghentikan bakteri resisten. Resistensi antibiotik adalah tantangan besar yang terus berkembang, dan penelitian seperti ini adalah langkah penting dalam menghadapinya.
Kesimpulan: Menyibak Taktik Bakteri di Level Atom
Penelitian ini membantu kita memahami bahwa bakteri bukanlah musuh yang pasif, tetapi makhluk hidup kecil yang sangat pintar beradaptasi. Dalam kasus antibiotik fusidic acid, para ilmuwan akhirnya bisa melihat secara langsung bagaimana bakteri menyelamatkan dirinya. Alih-alih menghancurkan obat atau membuangnya, bakteri menggunakan protein khusus bernama FusB untuk “membebaskan” mesin pembuat protein mereka yang terkunci oleh antibiotik. Dengan cara ini, bakteri bisa tetap hidup dan berkembang meskipun sudah diberi obat.
Yang membuat penemuan ini penting adalah caranya membuka mata kita tentang betapa rumit dan cerdasnya strategi bakteri. Dengan teknologi canggih seperti mikroskop elektron dan visualisasi mirip film stop-motion, para peneliti kini bisa mengamati proses yang sebelumnya tidak terlihat sama sekali. Pengetahuan ini bukan sekadar menarik dari sisi sains, tetapi juga sangat berguna untuk masa depan pengobatan.
Semakin kita memahami cara bakteri menghindari antibiotik, semakin besar peluang kita untuk merancang obat yang lebih efektif. Penelitian ini memberi harapan bahwa dengan memahami “trik” bakteri di tingkat paling dasar, manusia bisa selangkah lebih maju dalam melawan resistensi antibiotik, sehingga pengobatan infeksi tetap aman dan efektif untuk generasi mendatang.
Referensi:
[1] https://www.uu.se/en/press/press-releases/2025/2025-05-16-new-molecular-movie-reveals-how-antibiotic-resistance-to-fusidic-acid-works, diakses pada 25 Januari 2026.
[2] Adrián González-López, Xueliang Ge, Daniel S. D. Larsson, Carina Sihlbom Wallem, Suparna Sanyal, Maria Selmer. Structural mechanism of FusB-mediated rescue from fusidic acid inhibition of protein synthesis. Nature Communications, 2025; 16 (1) DOI: 10.1038/s41467-025-58902-3
