Enzim : Pengertian, Struktur, Jenis-Jenis, Macam-Macam Inhibitor, Faktor yang Mempengaruhi (Lengkap + Referensi)

Enzim adalah molekul protein kompleks yang diproduksi oleh sel hidup. Enzim merupakan biokatalis yang mampu mempercepat reaksi biokimia. Enzim terdiri atas dua sisi bagian yaitu apoenzim dan koenzim. Dalam aktivitasnya, enzim dapat dihambat oleh senyawa yang dikenal sebagai inhibitor, dan juga dapat dipengaruhi oleh faktor lingkungan seperti suhu dan pH

Dalam suatu sistem metabolisme, segala jenis aktivitas makhluk hidup dikendalikan oleh sekelompok protein. Tahukah anda, ternyata protein tersebut memiliki berbagai macam bentuk dan fungsi, salah satunya sebagai enzim. Apa itu enzim? Untuk lebih jelasnya mari simak artikel berikut.

Pengertian Enzim

Menurut Berg (2002), enzim adalah molekul protein kompleks yang diproduksi oleh sel hidup. Biasanya enzim juga bisa disebut sebagai biokatalis. Enzim memiliki peran penting terlebih dalam mengkatalisis reaksi biokimia dan menghindari terbentuknya reaksi samping dari reaksi tersebut.

Struktur Enzim

Umumnya enzim memiliki dua bagian utama, yaitu apoenzim dan koenzim. Apoenzim merupakan bagian tidak aktif dari enzim yang berupa protein, sedangkan koenzim adalah sisi aktif enzim yang berperan penting dalam mengendalikan reaksi biokimia dalam tubuh. Enzim dengan kedua bagian tersebut biasa disebut sebagai holoenzim. Ada dua kelompok koenzim :

• Gugus prostetik, merupakan bagian aktif berupa molekul atau atom inorganik dan umumnya terikat kuat dengan enzim contoh : biotin.
• Kofaktor, merupakan bagian aktif enzim berupa molekul organik dan umumnya terikat lemah pada enzim.  kofaktor bisa berupa logam (contoh : Na⁺, Zn²⁺, Mg²⁺) dan berupa turunan vitamin (NAD, FAD, NADP)

Jenis-Jenis Enzim

Berdasarkan fungsinya, enzim bisa terbagi menjadi enam kelompok utama :

• Oksidoreduktase : enzim yang mengkatalisis proses oksidasi atau reduksi suatu bahan

• Transferase : enzim yang terlibat dalam pemindahan suatu gugus

• Hidrolase : enzim yang terlibat dalam proses pemecahan dengan bantuan air (hidrolisis)

• Liase : enzim yang aktif dalam pemecahan ikatan C-C dan C-O

• Isomerase : enzim yang terlibat dalam proses pengubahan konfigurasi suatu molekul dengan cara mengatur ulang unsur-unsur dalam suatu molekul

• Ligase : enzim yang membantu membentuk ikatan tertentu

Mekanisme Penempelan Substrat dan Enzim

Ada dua teori yang menggambarkarkan mekanisme penempelan substrat dan enzim

• The Fischer Template Model

Atau juga bisa disebut teori “Kunci dan Gembok”. Teori ini diusulkan oleh Emil Fischer pada tahun 1894. Dalam teori ini, enzim dianalogikan sebagai gembok dan substrat dianalogikan sebagai kunci. Teori ini umum dikenal dan mudah dipahami, namun memiliki kelemahan yaitu tidak dapat menjelaskan terkait perubahan struktur enzim akibat faktor lingkungan seperti panas atau pH.

• Induced fit Model

Merupakan teori yang menyempurnakan teori sebelumnya, “Kunci dan Gembok”, yang diusulkan oleh Koshland (1963). Pada teori ini, substrat dianalogikan menginduksi sisi aktif enzim sehingga sesuai dengan sisi aktif enzim. Teori ini menunjukkan kemungkinan terjadinya penghambatan kompetitif, modulasi alosterik, dan inaktivasi enzim pada denaturasi.

Inhibitor Enzim

Dalam prosesnya, enzim juga memiliki kelemahan yang dapat menurunkan tingkat aktivitasnya. Penghambat yang menyebabkan menurunnya aktivitas enzim tersebut dikenal sebagai inhibitor. Ada empat jenis penghambatan diantaranya :

1. Penghambat Kompetitif : adalah jenis inhibitor yang menyerang sisi aktif dari enzim, sehingga menyebabkan reaksi samping yang menghasilkan kompleks enzim-inhibitor dan mengurangi produk yang terbentuk
2. Penghambat Non-Kompetitif : adalah jenis inhibitor yang mengikat sisi lain dari enzim, atau kompleks enzim-substrat, dan menyebabkan reaksi samping pembentukan kompleks enzim-inhibitor atau enzim-inhibitor-substrat.
3. Penghambat Tidak Kompetitif : berbeda dengan penghambat non-kompetitif, penghambat ini hanya mengikat sisi lain dari kompleks enzim-inhibitor dan membentuk kompleks enzim-inhibitor-substrat.

Selain itu, penghambat juga bisa diakibatkan oleh substrat dan produk. Substrat dapat menghambat reaksi enzimatis apabila konsentrasi substrat sangat tinggi, dan produk dapat menghambat reaksi enzimatis apabila bentuk produk memiliki konformasi yang serupa dengan substrat, dan dapat menjadi inhibitor kompetitif ataupun bukan kompetitif.

Faktor-Faktor Lain yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Selain inhibitor, substrat, dan produk, faktor lain yang mempengaruhi aktivitas enzim diantaranya:

1. pH : beberapa enzim memiliki gugus ionik pada sisi aktifnya. Sisi aktifnya harus berada dalam pH yang sesuai (asam atau basa). Perubahan pH dapat mengubah bentuk sisi aktif enzim dan menyebabkan perubahan aktivitas enzim tersebut. Selain itu, perubahan pH juga dapat mengubah struktur 3D dari enzim. Selain berpengaruh pada enzim, pH juga dapat mempengaruhi bentuk dari substrat dan menyebabkan pembentukan kompleks enzim-substrat tidak terjadi.

• Suhu : peningkatkan suhu dapat meningkatkan aktivitas enzim. Namun setiap enzim memiliki batas suhu tertentu dan apabila terlewati, maka enzim akan terdenaturasi sehingga aktivitasnya menurun.

• Aktivator : merupakan kebalikan dari inhibitor, yang bersifat mempercepat reaksi enzimatik.

Kesimpulan

Enzim adalah molekul protein kompleks yang diproduksi oleh sel hidup. Enzim merupakan biokatalis yang mampu mempercepat reaksi biokimia. Enzim terdiri atas dua sisi bagian yaitu apoenzim dan koenzim. Dalam aktivitasnya, enzim dapat dihambat oleh senyawa yang dikenal sebagai inhibitor, dan juga dapat dipengaruhi oleh faktor lingkungan seperti suhu dan pH

Sumber :

1. Bhatia, S.. 2018. Introduction to Pharmaceutical Biotechnology, Volume 2: Enzymes, proteins, and bioinformatics. IOP Publishing
2. Shuler, ML. and Kargi F. 2002. Bioprocess Engineering: Basic Concepts Second Edition. Upper Saddle River : Prentice Hall PTR.
3. https://byjus.com/biology/enzymes/#:~:text=The%20six%20kinds%20of%20enzymes,%2C%20transferases%2C%20ligases%20and%20isomerases. Diakses pada tanggal 6 Agustus 2021.